Dönüş (biyokimya)

Dönüş (veya ilmik), polipeptit zincirinin doğrultusunu ters çevirdiği bir protein ikincil yapı elemanıdır.

Tanım

En yaygın tanıma göre^[1] bir dönüş, aralarında birkaç (1 ilâ 5) peptit bağı olan iki amino asit kalıntısının C^α atomlarının birbirine yakın uzaklıkta (< 7 Å) olduğu, ve sözkonusu kalıntılar arasında düzgün bir ikincil yapı elemanı (alfa sarmal veya beta yaprak) olmadığı, bir yapısal motiftir. Sarmalların aksine, omurga dihedral açıları dönüşteki her kalıntı için (yaklaşık) sabit değildir.

Uçlardaki iki C^α atomlarının yakınlaşması, bu kalıntılar arasında bir veya iki hidrojen bağının oluşması ile genelde ilişkili olsa da, dönüş tanımı için böyle bir hidrojen bağının varlığı gerekli değildir. Buna rağmen, çoğu durumda H-bağı ile C^α uzaklıkları birbirine denk oldğu görülür.

Dönüş türleri

Sıkı dönüşler

Dönüşler iki uç kalıntı arasındaki ayrılmanın miktarına göre sınıflandırılır:^[2]

• α-dönüşte uçtaki kalıntılar arasında dört kalıntı vardır (${\displaystyle i\rightarrow i\pm 4}$).
• β-dönüşte (en yaygın biçim), üç kalıntı vardır (${\displaystyle i\rightarrow i\pm 3}$).
• γ-dönüşte iki kalıntı vardır (${\displaystyle i\rightarrow i\pm 2}$).
• δ-dönüşte bir kalıntı vardır (${\displaystyle i\rightarrow i\pm 1}$).
• π-dönüşte beş kalıntı vardır (${\displaystyle i\rightarrow i\pm 5}$).

Farklı ${\displaystyle \beta }$-dönüş tipleri için ideal açılar^[3][4][5]. VIa1, VIa2 ve VIb tip dönüşler, ${\displaystyle (i+2)}$(*) kalıntısının bir cis-prolin olma şartına tâbidir.

Tip	${\displaystyle \phi _{i+1}}$	${\displaystyle \psi _{i+1}}$	${\displaystyle \phi _{i+2}}$	${\displaystyle \psi _{i+2}}$
I	-60	-30	-90	0
II	-60	120	80	0
VIII	-60	-30	-120	120
I'	60	30	90	0
II'	60	-120	-80	0
VIa1	-60	120	-90	0*
VIa2	-120	120	-60	0*
VIb	-135	135	-75	160*
IV	yukarıdaki kategorilerden hariç olan dönüşler

Her tip içinde, dönüşler omurga dihedral açılarına göre alt sınıflara ayrılabilir (bakınız Ramachandran çizimi). Bir dönüşün tüm dihedral açılarının işareti değiştirilerek onun ters dönüşüne (ayna yansıma dönüşü olarak da adlandırılır) dönüştürülebilir. (Ters dönüş gerçek bir ayna yansıması değildir çünkü C^α atomlarının kiralliği değişmez.) Dolayısıyla, γ-dönüşün iki şekli vardır, (φ, ψ) dihedral açıların yaklaşık (75°, -65°) olduğu bir klasik şekil ve (-75°, 65°) olduğu bir ters şekil. β-dönüşün en az sekiz şekli tespit edilmiştir, bir peptit bağının cis izomeri olduğuna ve ortadaki iki kalıntının dihedral açılarına bağlı olarak. Klasik ve ters β-dönüşler birbirlerinden üs işareti ile ayırdedilir, örneğin, tip I ve tip I' β-dönüşler gibi.

İlmikler

Sabit hidrojen bağları olmayan, daha uzun, düzensiz ilmikler için, uzunluğundan bağımsız olarak, ω-ilmik terimi kullanılır.

Çoklu dönüşler

Çoğu durumda, bir veya daha çok kalıntı kısmen örtüşen dönüşlere aittir. Örneğin, 5 kalıntıdan oluşan bir dizide, hem 1 ve 4. kalıntılar hem de 2 ve 5. kalıntılar bir dönüş oluşturabilirler; böyle bir durumda ${\displaystyle (I,I+1)}$ çifte dönüş olduğundan söz edilir. Çoklu dönüşler (7'liye kadar) proteinlerde görülmüştür ve tekli dönüşlerden daha sık rastlanır.^[6].

Firketeler

Bir firkete özel bir dönüş tipidir, protein omurgasının doğrultusu geriye döner ama iki yandaki ikincil yapı elemanları etkileşirler. Örneğin bir β-firkete iki hidrojen bağlı, antiparalel β-ipliğini birbirine bağlar. (Bu adlandırma akıl karıştırıcı olabilir çünkü bir β-firkete çeşitli dönüş tipleri içerebilir - α,β,γ, gibi.)

β-firketeler dönüş yapan kalıntı sayısına göre (yani β-firketenin kenarlarında olanların sayısına göre değil) sınıflandırılabilir.^[7] Bu sayı X veya Y ise (β yapraklar için olan iki farklı tanıma göre), β-firkete X:Y olarak tanımlanır.

Protein katlanmasındaki rolü

Protein katlanmasında dönüşlerin rolü hakkında iki hipotez öne sürülmüştür. Bir görüşe göre, dönüşler düzenli yapı elemanlarının etkileşimini sağlayarak katlanmada önemli bir rol oynarlar. Bazı proteinlerdeki dönüşlerdeki belli amino asitlerin kritik rol oynadığını gösteren mutajenez çalışmaları bu görüşü desteklemektedir. Ayrıca, dönüşlerdeki X-Pro peptit bağlarının doğal olmayan izomerleri bazı proteinlerin katlanmasını tamamen bloke edebilirler. Öbür görüşe göre, dönüşler katlanmada pasif bir rol oynar. Çoğu dönüşte amino asit dizisinin pek az korunması bu görüşü destekler. Ayrıca, X-Pro peptit bağının doğal olmayan izomerlerinin pek çoğunun dönüşlerde yer alması, protein katlanması üzerinde pek az etkilidir veya hiç etkisizdir.

Ayrıca bakınız

• İkincil yapı

Dış bağlantılar

• NetTurnP - Proteinlerde beta-dönüş bölgelerinin öngürüsü

Kaynaklar

1. Rose GD, Gierasch LM, Smith JA. (1985). "Turns in peptides and proteins". Adv Protein Chem 37: 1–109. DOI:10.1016/S0065-3233(08)60063-7. PMID 2865874. 
2. Toniolo C.; Benedetti, Ettore (1980). "Intramolecularly hydrogen-bonded peptide conformations". CRC Crit Rev Biochem 9 (1): 1–44. DOI:10.3109/10409238009105471. PMID 6254725. 
3. Venkatachalam CM. (1968). "Stereochemical criteria for polypeptides and proteins. V. Conformation of a system of three linked peptide units". Biopolymers 6 (10): 1425–36. DOI:10.1002/bip.1968.360061006. PMID 5685102. 
4. Richardson JS. (1981). "The anatomy and taxonomy of protein structure". Adv Protein Chem 34: 167–339. DOI:10.1016/S0065-3233(08)60520-3. PMID 7020376. http://kinemage.biochem.duke.edu/teaching/anatax/index.html. 
5. Hutchinson, E.G.; Thornton, J.M. (1994). "A revised set of potentials for β-turn formation in proteins". Protein Science 3 (12): 2207–2216. DOI:10.1002/pro.5560031206. PMC 2142776. PMID 7756980. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2142776/?tool=pubmed. 
6. Hutchinson 1994, p 2213
7. Sibanda, B.L.; Blundell, T.L.; Thornton, J.M. (1989). "Conformation of β-hairpins in protein structures:: A systematic classification with applications to modelling by homology, electron density fitting and protein engineering". Journal of molecular biology 206 (4): 759–777. DOI:10.1016/0022-2836(89)90583-4. PMID 2500530. http://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/0022283689905834. Erişim tarihi: 2011-02-15. 

Daha çok okuma için

• Némethy, George; Printz, Morton P. (1972). "The ${\displaystyle \gamma }$-Turn, a Possible Folded Conformation of the Polypeptide Chain. Comparison with the β-Turn". Macromolecules 5 (6): 755. DOI:10.1021/ma60030a017. 
• Lewis PN, Momany FA, Scheraga HA. (1973). "Chain reversals in proteins". Biochim Biophys Acta 303 (2): 211–29. PMID 4351002. 
• Milner-White EJ and Poet R. (1987). "Loops, bulges, turns and hairpins in proteins". Trends Biochem Sci 12: 189–192. DOI:10.1016/0968-0004(87)90091-0. 
• Wilmot CM, Thornton JM. (1988). "Analysis and prediction of the different types of beta-turn in proteins". J Mol Biol 203 (1): 221–32. DOI:10.1016/0022-2836(88)90103-9. PMID 3184187. 
• Milner-White, E (1990). "Situations of gamma-turns in proteinsTheir relation to alpha-helices, beta-sheets and ligand binding sites". J. Mol. Biol. 216 (2): 385. DOI:10.1016/S0022-2836(05)80329-8. 
• Pavone V, Gaeta G, Lombardi A, Nastri F, Maglio O, Isernia C, Saviano M. (1996). "Discovering protein secondary structures: classification and description of isolated alpha-turns". Biopolymers 38 (6): 705–21. DOI:10.1002/(SICI)1097-0282(199606)38:6<705::AID-BIP3>3.0.CO;2-V. PMID 8652792. 
• Rajashankar KR, Ramakumar S. (1996). "Pi-turns in proteins and peptides: Classification, conformation, occurrence, hydration and sequence". Protein Sci 5 (5): 932–46. DOI:10.1002/pro.5560050515. PMC 2143406. PMID 8732765. http://www.proteinscience.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=8732765.