Alanin

Alanin
IUPAC adı Alanin L-Alanin (sol)   D-Alanin (sağ)
Tanımlayıcılar
CAS numarası	338-69-2
PubChem	5950
EC-numarası	206-126-4
SMILES	O=C(O)C(N)C
InChI	1/C3H7NO2/c1-2(4)3(5)6/h2H,4H2,1H3,(H,5,6)
ChemSpider	5735
Özellikler
Molekül formülü	C3H7NO2
Molar kütle	89,10 g·mol^−1
Görünüm	katı, rengsiz ya da sarımsı
Yoğunluk	1,42 g·cm^−3
Kaynama noktası	295–297 °C
Çözünürlük (su içinde)	Suda iyi çözülür:
Tehlikeler
AB İndeksi	Belirtilmemiş
Belirtilmiş yerler dışında verilmiş olan veriler, standart haldedir. (25 °C, 100 kPa)
Bilgikutusu kaynakları

Alanin (Ala, A) (HO₂CCH(NH₂)CH₃) aynı zamanda 2-aminopropanoik asit olarak adlandırılır. En sık kullanılan aminoasittir. Proteinlerin yaklaşık olarak %7.8'i alanin yapıtaşlarından oluşmaktadır. D-alanin, bazı bakterilerin hücre duvarlarında ve peptid antibiyotiklerin yapılarında da bulunmaktadır.

Diğer birçok amino asitte olduğu gibi bu amino asitinde hem L- hemde D- isomeri vardır. Aber aktiv olan diğer bir değişle doğada var olan isomeri L- Alanin’dir. Bu yazıda ya da bilimsel makalelerde Alanin L- ya da D olarak hiçbir ön ek almayarak sadece Alanin diye bahsedilmişse, burda bahsi geçen L- Alanin’dir.

Tarihi

L-Alanin ilk defa ipeğin liflerinden saflaştırılmıştır.

Bu amino asit ilk olarak 1850 yılında Adolph Strecker tarafından sentezlenmiş ve adlandırılmıştır.^[1] L-Alanin ilk defa T. Weyl tarafından 1888 yılında proteinlerin bir parçası oluğu ipeğin elyaflarının incelenmenmesiyle ortaya koymuştur.^[2] Protein zincirinde kullanılan amino asitlerin % 29,7’ si L-Alanin’den oluşmaktadır.^[3]

Yapısı

Alanin, moleküler yapısı en basit olan alifatik amino asitlerden biridir. Alaninin yapısında bulunan alfa-karbon atomu yan zincir olarak bir metil(-CH₃) grubuna bağlanmıştır.

Sentezi

Alanin, tememetabolizmasında (glikoliz, glukoneogenez, Krebs döngüsü) önemli bir yere sahiptir

Fonksiyonları

Alanindeki metil grubu kimyasal olarak oldukça inaktif olması nedeniyle protein fonksiyonunda ancak dolaylı olarak katkıda bulunabilir. Buna rağmen, özellikle karbon gibi apolar atomlarla hidrofobik bağlar yapabilmesi sebebiyle, alanin substrat tanınmasında ve enzim-substrat ilişkisinin özgül olmasında rol oynayabilmektedir.

Kaynakları

Hemen hemen tüm proteinler alanin içermektedirler. Dolayısıyla protein içeren et, süt, yumurta gibi genel besinler aynı zamanda zengin birer alanin kaynağıdır.

Kaynakça

1. Adolph Strecker: Ueber die künstliche Bildung der Milchsäure und einen neuen, dem Glycocoll homologen Körper. In: Annalen der Chemie und Pharmacie. 75, 1850, S. 27–45.
2. T. Weyl: In: Berichte der deutschen Chemischen Gesellschaft. 21 (1888), S. 1407.
3. Hans-Dieter Jakubke, Hans Jeschkeit: Aminosäuren, Peptide, Proteine. Verlag Chemie, Weinheim 1982, ISBN 3-527-25892-2, S. 19.